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Expression, purification, and NMR Structural studies of transmembrane peptide

등록일
2005년 2월 22일 14시 17분 09초
접수번호
0100
발표코드
23P186포 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
금 <발표Ⅱ>
발표형식
포스터
발표분야
생명화학
저자 및
공동저자
박태준, 김용애
한국외국어대학교 화학과,
The nAChR is composed of four subunits organized pseudo-symmetrically as an α2βγδ pentamer around a central ion channel pore. The four transmembrane segments(M1, M2, M3, and M4) form the ion channel pore, with M2 from each subunit directly lining the ion channel. To get a better understanding of the structure of M2, we cloned, expressed, purified, and isolated M2δ+ peptide. Mutant E.coli strain of BL21(DE3) was used and the yield is 250mg/1L growth with a fusion partner KSI. Membrane bound structure of M2 in micelle was studied by solution NMR spectroscopy(600MHz) using HSQC, HSQC-NOSEY, and IPAP-HSQC in a compressed gel and a stretched gel. Membrane bound structure of M2δ+ in phospholipids bilayer will be studied by solid-state NMR spectroscopy(400MHz) in an oriented bilayer samples using 2D PISEMA.

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