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Effect of the side chains to the structure of tri-peptides: Circular dichroism study of 64 peptides

등록일
2008년 8월 12일 14시 27분 36초
접수번호
1477
발표코드
31P156포 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
목 <발표Ⅱ>
발표형식
포스터
발표분야
물리화학
저자 및
공동저자
이경구, 박은경, 김우성, 조민행
고려대학교 화학과, Korea
CD experiments for 64 tri-peptides were carried out to study the conformational preference. Ala, Pro, Val, Met, Asp, Arg, Ser, and Thr were selected to find out the effect of side chain to structure of small peptides among all amino acids. 64 tri-peptides consist of Ace-XX-NH2, (X is above 8 amino acids). From temperature dependent CD spectra, all peptides have an isosbestic point. This means that the tri-peptides tend to have two conformers such as PII and β strand. However, the preference of the dihedral angle is different with respect to the position of the side chain. We try to explain the effect of the side chain of amino acid to structure of tri-peptides and compare with the result of MD (molecular dynamics) simulation.

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