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Experimental Aspects of Protein Folding Research by NMR, Circular Dichroism, Fluorescence Spectroscopy

등록일
2005년 2월 24일 11시 52분 54초
접수번호
1092
발표코드
토8L6심 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
토 11시 : 30분
발표형식
심포지엄
발표분야
물리화학 - 물리Ⅲ: 이론과 실험의 상호작용 II
저자 및
공동저자
이원태
연세대학교 이과대학 생화학과/국가지정 연구실,
Understanding the fundamental folding mechanism for three-dimensional protein structures required for biological activity still remains one of the challenging areas in structural biology research. In recent years, studies of the refolding of chemically denatured proteins in vitro have provided an insight into the fundamental nature of the protein folding process. As model systems, we have used two proteins, sweet protein (SCM) and calcium binding protein (MTH). In this presentation, the experimental aspects of folding kinetics of model proteins will be discussed by heteronuclear NMR spectroscopy combined with circular dichroism and fluorescence spectroscopy.

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