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Structural Studies of Membrane Protein by Solid-state NMR Spectroscopy

등록일
2005년 2월 22일 14시 35분 26초
접수번호
0119
발표코드
23P187포 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
금 <발표Ⅱ>
발표형식
포스터
발표분야
생명화학
저자 및
공동저자
박태준, 김용애
한국외국어대학교 화학과,
Structural studies of membrane proteins, importantly involving interpretation of genomics information, many signaling pathway and major drug target for drug discovery, are having difficulty in characterizing the function using conventional solution nmr spectroscopy and x-ray crystallography because phospholipid bilayers hindered fast tumbling and crystallization. Here, we studied the structure of the pf1 coat protein in oriented phospholipid bilayers by home-built solid-state NMR probe and oriented ether-phospholipids bicelles. Bacteriophage pf1 was purified from Paeudomonas Aeruginosa and coat protein of bacteriophage pf1 was isolated from DNA and other proteins.

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