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NMR Structural studies of transmembrane peptide, AChR M2δ+

등록일
2005년 8월 10일 13시 25분 00초
접수번호
0385
발표코드
24P112포 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
금 <발표Ⅰ>
발표형식
포스터
발표분야
생명화학
저자 및
공동저자
김용애, 박태준
한국외국어대학교 화학과,
The nAChR is pentameric, the five subunits arranged around a central pore. Transmembrane pore is lined by the second transmembrane helix (M2) of each subunit. In this study, a synthetic peptide corresponding to the transmembrane segment M2 (residues 241~263) of the δ-subunit of the nicotinic acetylcholine receptor from Torpedo has been studied by solid-state NMR spectroscopy. We cloned, expressed, purified, and isolated M2δ+ peptide. Mutant E.coli strain of BL21(DE3) was used and the yield is 250mg/1L growth with a fusion partner KSI. Membrane bound structure of M2δ+ in micelle was studied by solution NMR spectroscopy(600MHz) using HSQC, HSQC-NOSEY, and IPAP-HSQC in a compressed gel and a stretched gel. Membrane bound structure of M2δ+ in phospholipids bilayer will be studied by solid-state NMR spectroscopy(700MHz and 400MHz) in a huge bicelle and in an oriented bilayer samples using 2D PISEMA.

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