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제110회 대한화학회 학술발표회, 총회 및 기기전시회 안내 Characterization of IF-inserted hybrid proteins and their effects on the fibril formation of α-synuclein

등록일
2012년 8월 30일 14시 18분 07초
접수번호
1161
발표코드
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발표시간
10월 17일 (수요일) 16:00~19:00
발표형식
포스터
발표분야
생명화학
저자 및
공동저자
신은숙, 최지은1, 이경희
세종대학교 화학과, Korea
1세종대학교 화학, Korea
In order to regulate the fibril formation of specific target proteins such as α-synuclein (AS) and IAPP, we have studied the function of molecular chaperones engineered to exhibit more powerful activities. For this aim, we have inserted the IF domain from SlyD of E.coli into FKBP12 and F36V using recombinant technology in the previous study. The FKBP hybrid proteins (FKBP, FKBPIF, F36V and F36VIF) were overexpressed by IPTG induction and purified using Ni2+-affinity chromatography. To in vitro confirm the improved functions of IF-inserted hybrid proteins, we have conducted the CS aggregation assays and the PPIase (peptidyl-proyl cis-trans isomerase) assays. We have also performed the ThT fluorescence assay to monitor the fibril formation of α-AS and several related mutants in the presence or in the absence of inhibitors. We will discuss the role of IF-inserted hybrid chaperone proteins on regulating the fibril formation based on these results.

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