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제113회 대한화학회 학술발표회, 총회 및 기기전시회 안내 Structural and Functional properties of the Thermophilic Cold Shock Protein from Thermus Aquaticus

등록일
2014년 2월 20일 16시 35분 13초
접수번호
1411
발표코드
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발표시간
4월 16일 (수요일) 16:00~19:00
발표형식
포스터
발표분야
생명화학
저자 및
공동저자
진봉환, 정기웅, 김양미*
건국대학교 생명공학과, Korea
Csps are proteins expressed when growth temperature drops below physiological temperature. They bind to single-stranded nucleic acids and play a central role in the regulation of gene expression under cold shock conditions as RNA chaperones. Here, in order to understand the structural feature of Csp from a thermophilic bacterium, Thermus aquaticus (Ta-Csp), we investigate the thermal stability of Ta-Csp by circular dichroism (CD) experiment. Ta-Csp is more thermostable with higher melting temperature (76˚C) compared with mesophile, Escherichia coli Csp (60˚C) and psychrophile, Listeria monocytogenes Csp (40˚C). The structural study of Ta-Csp showed that the longer β strands and more hydrophobic core packing as well as favorable electrostatic interactions may be key factors in determining the high thermostability of Ta-Csp. Upon binding heptathymidine (dT7), heteronuclear NOE values and order parameters of residues in surface loop regions dT7 binding sites increased dramatically. Moreover, Carr-Purcell-Meiboom-Gill experiments showed that slow motions observed for the dT7 binding residues K7, W8, Y15 and F30 disappeared in Ta-CspA-dT7.

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