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Structure, Orientation, and Function Mode of LL37 in membrane bilayers studied by the solid-state NMR techniques

등록일
2008년 2월 14일 09시 58분 12초
접수번호
1240
발표코드
29P66포 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
금 <발표Ⅴ>
발표형식
포스터
발표분야
물리화학
저자 및
공동저자
이동국, A. Ramamoorthy1
서울산업대학교 정밀화학과,
1University of Michigan, Ann Arbor 48109,
Antimicrobial peptides (AMP) are gene-coded polypeptide of various lengths (15-50 amino acid residues). Typically, they take amphiphatic structures with highly positively charged. LL37 is a 37-residue human cathelicidin antimicrobial peptide. It is shown to directly target bacterial plasma membranes and kill pathogens. In this study, CD and 15N and 31P solid-state NMR techniques were used to elucidate the structure, orientation and function mechanism of this peptide in phospholipid bilayer membranes. Combined all together, these results suggest that (1) LL37 induces positive curvature strain, (2) LL37 increases the lamellar to inverted hexagonal phase transition temperature, and (3) LL37 kills bacteria through a toroidal pore mechanism. LL37 and analog peptides are discussed in structure and their function mechanism in biological membranes.

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