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제108회 대한화학회 학술발표회, 총회 및 기기전시회 안내 Single-molecule study for cooperative translocation motion of nsP13 helicase during duplex DNA unwinding

등록일
2011년 8월 1일 12시 52분 09초
접수번호
1026
발표코드
Ⅱ-PHYS.P-154 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
목 <발표Ⅱ>
발표형식
포스터
발표분야
물리화학
저자 및
공동저자
임영빈, 이진무1, 김영규2, 정용주1, 김성근3
서울대학교 생물물리 및 화학생물학과, Korea
1국민대학교 생명나노화학과, Korea
2서울대학교 화학부, Korea
3서울대학교 화학부& 서울대학교 생물물리 및 화학생물학과, Korea
SARS corona virus encodes non-structural protein 13 (nsP13), a nucleic acid helicase/NTPase that belongs to superfamily 1 helicase, which has the ability to enzymatically unwind both partial-duplex RNA and DNA. It has recently been proposed that the cooperative translocation of nsP13 helicase is enabled by the functionally interacting oligomers of the helicase molecules loaded onto the 5′-overhang of the partial-duplex. In our investigation for the mechanism of the proposed model, we applied total internal reflection fluorescence microscopy to observe multiple fluorophores individually at the single-molecule level. By monitoring the change in fluorescence, we were able to observe nsP13 helicase accumulation and dsDNA unwinding at the same time. By correlating nsP13 helicase stoichiometry with DNA unwinding activity, we were able to quantitatively describe the mechanism of the cooperative translocation of nsP13 helicase.

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