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제108회 대한화학회 학술발표회, 총회 및 기기전시회 안내 Probing Protein structures in various solvent conditions using Selected Fragmentations of CB[6]-Peptide Complexes at Lysine Residues: application to ubiquitin

등록일
2011년 8월 5일 15시 11분 43초
접수번호
1555
발표코드
Ⅳ-ANAL.P-225 이곳을 클릭하시면 발표코드에 대한 설명을 보실 수 있습니다.
발표시간
금 <발표Ⅳ>
발표형식
포스터
발표분야
분석화학
저자 및
공동저자
허성우, 김기문, 김준곤
포항공과대학교 화학과, Korea
Cucurbit[n]urils (CB[n], n = 5-8, 10) are methylene-linked cyclic oligomers of glycoluril [=C4H2N4O2=] repeat unit. CB[n] are an effective host molecules in the molecular recognitions. Cucurbit[6]uril (CB[6]) interact with lysine residue and form CB[6]-protein complex at lysine residue in electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS). Collisionally activated CB[6] complexes yield a selective fragmentation product at m/z 549.2, which corresponds to the CB[6] complex of 5-iminiopentylammonium (5IPA) in electrospray ionization tandem mass spectrometry (ESI-MS/MS). In this study, we have investigate the organic solvent induced conformational transitions of ubiquitin using ESI-MS and ESI-MS/MS of CB[6] and ubiquitin mixture. Ubiquitin comprises 76 residues include seven lysine residues (Lys6, Lys11, Lys27, Lys29, Lys33, Lys48, Lys63). The complexation ability of each lysine residue depend on proteins conformations. Low energy collision induced dissociation (CID) yields fragments with CB[6] and further MSn spectra reveal the CB[6] binding sites. Using this information we deduce conformational change of protein in various solvent conditions.

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