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제118회 대한화학회 학술발표회, 총회 및 기기전시회 안내 Importance of each secondary structure of IF(insertion-in-flap) in amyloid formation of FKBPIF-L23-hIAPP fusion protein

등록일
2016년 8월 30일 15시 13분 38초
접수번호
2176
발표코드
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발표시간
10월 14일 (금요일) 11:00~12:30
발표형식
포스터
발표분야
생명화학
저자 및
공동저자
윤소영*, 이경희
세종대학교 화학과, Korea
Human islet amyloid polypeptide (hIAPP) protein of the type II diabetes patient rapidly forms amyloid fibrils as other aggregation-prone proteins such as synuclein as well as aβ protein. In the previous study, FKBPIF(and F36VIF)-L23-hIAPP fusion protein exhibited the higher tendency to accelerate amyloid fibril formation than SlyD*-L23-hIAPP. In this study, 4 different deletion mutations were introduced in the IF(insertion-in-flap) domain of FKBPIF-L23-hIAPP fusion system. Each deletion mutant protein overexpressed by IPTG in E.coli were further purified by Ni2+- affinity chromatography and checked the amyloid formation by measuring Thioflavin T fluorescence. Here we discuss the importance of each secondary structure of IF domain in regulating amyloid formation of hIAPP in vitro.

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